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martes, 15 de mayo de 2012

7.4.1 Modificación de proteínas postraducción


Modificaciones postraducción

Algunas proteínas emergen del ribosoma preparadas para ejercer su función de inmediato, mientras que otras experimentan diversas modificaciones postraducción, que pueden conducir a la proteína a la adquisición de su forma funcional, a su traslado a un compartimento subcelular determinado, a su secreción al exterior de la célula, etc.

Plegamiento

Muchas proteínas adquieren espontáneamente la correcta conformación tridimensional, pero otras muchas solo adquieren la conformación correcta con la ayuda de una o más proteínas chaperonas. Las chaperonas se unen reversiblemente a regiones hidrofóbicas de las proteínas desplegadas y a los intemediarios de plegamiento; pueden estabilizar intermediarios, mantener proteínas desplegadas para que pasen con facilidad a través de membranas, ayudar a desplegar segmentos plegados incorrectamente, impedir la formación de intermediarios incorrectos o impedir interacciones inadecuadas con otras proteínas.

Glucosilación

La glucosilación es la adición de uno o más glúcidos a una proteína lo que da lugar a las glucoproteínas, que son esenciales en los mecanismos de reconocimiento celular. La glucosilación puede implicar la adición de unas pocas moléculas glucídicas o de grandes cadenas ramificadas de oligosacáridos. Existe un centenar de glucosiltransferasas distintas, las enzimas encargadas de realizar este proceso. El mecanismo es básicamente el mismo en todos los casos; un azúcar es transferido desde un sustrato dador activado hasta un aceptor apropiado.

Proteólisis parcial

La proteólisis parcial es una etapa frecuente en los procesos de maduración de las proteínas. Pueden eliminarse secuencias de aminoácidos en ambos extremos o en el interior de la proteína. La proteólisis en el retículo endoplasmático y en el aparato de Golgi son, por ejemplo, esenciales en la maduración de la insulina; la preproinsulina codificada por el ARNm es introducida en el retículo endoplasmático; una peptidasa la corta y origina la proinsulina que se pliega para formar los puentes disulfuro correctamente; la proinsulina es transportada al aparato de Golgi, donde es empaquetada en gránulos de secreción; entonces se elimina un fragmento (péptido C) por proteólisis originando la insulina funcional, que es secretada. La hiperproinsulinemia familiar es una enfermedad genética autosómica dominante causad por en defecto en el proceso de maduración de la proinsulina, que da lugar a la presencia en el torrente circulatorio de insulina y de proinsulina en cantidades similares. 

Modificación de aminoácidos

Sólo 20 aminoácidos están codificados genéticamente y son incorporados durante la traducción. Sin embargo, las modificaciones postraducción conducen a la formación de 100 o más derivados de los aminoácidos. Las modificaciones de los aminoácidos juegan con frecuencia un papel de gran importancia en la correcta funcionalidad de la proteína.
Son numerosos los ejemplo de modificación postraducción de aminoácidos. La formación postraducción de puentes disulfuro, básicos en la estabilización de la estructura terciaria de las proteínas está catalizada por una disulfuro isomerasa. En las histonas tiene lugar la metilación de las lisinas. En el colágeno abunda el aminoácido 4-hidroxiprolina, que es el resultado de la hidroxilación de la prolina. La traducción comienza con el codón "AUG" que es además de señal de inicio significa el aminoácido metionina, que casi siempre es eliminada por proteólisis.

Sólo 20 aminoácidos están codificados genéticamente y son incorporados durante la traducción. Sin embargo, las modificaciones postraducción conducen a la formación de 100 o más derivados de los aminoácidos. Las modificaciones de los aminoácidos juegan con frecuencia un papel de gran importancia en la correcta funcionalidad de la proteína.
Son numerosos los ejemplo de modificación postraducción de aminoácidos. La formación postraducción de puentes disulfuro, básicos en la estabilización de la estructura terciaria de las proteínas está catalizada por una disulfuro isomerasa. En las histonas tiene lugar la metilación de las lisinas. En el colágeno abunda el aminoácido 4-hidroxiprolina, que es el resultado de la hidroxilación de la prolina. La traducción comienza con el codón "AUG" que es además de señal de inicio significa el aminoácido metionina, que casi siempre es eliminada por proteólisis.

Y por ultimo, acá tienen un video que muestra el proceso de traduciion:




El plegamiento de proteínas es el proceso por el que una proteína alcanza su estructura tridimensional. La función biológica de una proteína depende de su correcto plegamiento. Si una proteína no se pliega correctamente será no funcional y, por lo tanto, no será capaz de cumplir su función biológica.
El proceso inverso es conocido como desnaturalización de proteínas. Una proteína desnaturalizada no es más que una cadena de aminoácidos sin una estructura tridimensional definida ni estable. A menudo, las proteínas desnaturalizadas pierden su solubilidad y precipitan. En algunos casos los procesos de plegamiento y desnaturalización son reversibles, aunque en otros no.



BIBLIOGRAFIA
http://es.wikipedia.org/wiki/Plegamiento_de_prote%C3%ADnas
http://profesorbarral.blogspot.mx/2010/06/codigo-genetico.html

CONCLUSIONES
Las conclusiones son prácticamente, iguales a las demás unidades vistas en clases, con evidencias y el examen se cumplen los objetivos planteados antes de iniciar el curso. Ahora pondremos en práctica los conocimientos vistos en clases para la evaluación de la unidad vista que es la traducción del mRNA que es un proceso que consiste en la síntesis de proteínas mediante la unión de aminoácidos según el orden establecido por la secuencia de nucleótidos del mRNA y el código genético. Todo este proceso es muy complejo ya que está regulado por varios factores y etapas de síntesis de proteínas, por eso es muy importante entender todo el proceso de traducción, por eso como biólogos tenemos que entender bien definido este proceso para la investigación científica. Como siempre se entendió y se cumplió el objetivo de la unidad y ahora empezar con las demás unidades para terminar el curso bien entendido, en esta unidad no se pudo realizar la practica establecida por ciertos factores pero se realizara en la última unidad para mejorar los conocimientos del proceso de traducción.

1 comentario:

  1. buenas noches.. alguien me podría ayudar.
    La sacarosa es un disacárido que cuando es metabolizado genera glucosa
    y fructosa. La lactosa es otro disacárido que metabolizado produce glucosa
    y galactosa. La enzima lactasa metaboliza la lactosa, la enzima sacarasa
    metaboliza la sacarosa, la enzima glucosidasa metaboliza la glucosa, la
    enzima fructosidasa metaboliza la fructosa y la enzima galactosidasa
    metaboliza la galactosa. De manera in vitro se conformaron 2 operones
    diferentes utilizando los genes para éstas enzimas y luego fueron
    insertados en la bacteria Staphylococus aureus (S. aureus) de la siguiente
    manera: S. aureus A: se insertó un solo operón; en S. aureus B: se insertó
    el otro operón; en S. aureus C se insertaron los 2 operones. El grupo A solo
    expresa la enzima lactasa en presencia de lactosa, metaboliza glucosa pero
    no puede metabolizar la galactosa. Además, tampoco es capaz de
    metabolizar la sacarosa. El grupo B sólo metaboliza la sacarosa en
    presencia de glucosa y es capaz de metabolizar los monosacáridos
    resultantes; sin embargo, NO es capaz de metabolizar la lactosa. El grupo
    C cuando se le adiciona únicamente sacarosa no es capaz de
    metabolizarla. En presencia únicamente de lactosa es capaz de
    metabolizarla (lactosa), pero no es capaz de metabolizar la galactosa
    resultante. Sin embargo, si se les adiciona lactosa y sacarosa al mismo
    tiempo son capaces de metabolizar los 2 disacáridos y los monosacáridos
    resultantes. (glucosa, fructosa y galactosa). ¿Que tipo de regulación
    transcripcional observa usted en cada grupo de bacterias? Diseñe el
    mecanismo de regulación transcripcional en cada grupo de bacterias
    teniendo en cuenta la información ofrecida.

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